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Verdauungsenzyme: Was ist es und warum sollten wir sie einnehmen?

Verdauungsenzyme spielen eine Schlüsselrolle für den reibungslosen Ablauf der Verdauung. Erfahren Sie alles über ihre biologischen Funktionen und ihre entscheidende Bedeutung für die Aufnahme von Nährstoffen.

Verdauungsenzyme, die die Nahrung aufspalten

Was ist ein Verdauungsenzym?

Ein Verdauungsenzym ist eine natürlich vom Körper ausgeschiedene Substanz, deren Aufgabe es ist, die chemischen Reaktionen, die die Verdauung steuern, zu unterstützen und zu beschleunigen – also zu "katalysieren". Ihre Hauptfunktion besteht darin, die großen Moleküle (Polymere) aus denen die Nahrung besteht in kleinere Moleküle (Monomere) aufzuspalten, um daraus Nährstoffe zu gewinnen, die in den Darmzotten absorbiert werden können (1).

Die Verdauungsenzyme werden von verschiedenen Organen und Drüsen entlang des Gastrointestinaltrakts hergestellt. Sie werden hauptsächlich in den Mund, den Magen und den Dünndarm (2) ausgeschüttet. In der medizinischen Fachsprache werden sie durch ihr Suffix -ase (seltener -ine) identifiziert.

Wichtig ist, dass jedes Verdauungsenzym eine einzigartig geformte Bindungsstelle hat, die es ihm nur ermöglicht, einen einzigen Substrattyp zu identifizieren, aufzunehmen und abzubauen – wie beim Schlüssel-Schloss-Modell. Dieser Vergleich, obwohl sehr vereinfacht, erklärt den spezifischen und selektiven Charakter der enzymatischen Aktivität (3). Beispielsweise greift eine Protease nur Proteine an.

Die verschiedenen Kategorien von Verdauungsenzymen

Proteasen: für den Abbau von Proteinen

Zur Erinnerung: Proteine bestehen aus Polypeptidketten, die wiederum aus elementaren Bausteinen, den Aminosäuren, zusammengesetzt sind. Das Ziel von Proteasen (oder proteolytischen Enzymen) ist es, alle Polypeptidbindungen zu spalten, um die Aminosäuren zu sammeln, die einzigen, die die Darmbarriere überwinden können (4).

Die Verdauung von Proteinen beginnt im Magen mit der Aktivierung von Pepsinogenen, inaktivierten Enzymen, zu Pepsin unter Einwirkung von Salzsäure (5). Dieses aktive Enzym spaltet Proteine in Polypeptide.

Der Pankreassaft liefert dann zwei inaktive Enzymvorstufen, Trypsinogen und Chymotrypsinogen. Sobald sie im Duodenum (oberer Teil des Dünndarms) angekommen sind, übernimmt die Enterokinase die Aufgabe, sie in ihre aktiven Formen umzuwandeln: Trypsin und Chymotrypsin.

Es sind genau diese Enzyme, die zur Familie der Peptidasen gehören, die die Polypeptide in Ketten aus drei (Tripeptide) oder zwei (Dipeptide) Aminosäuren aufbrechen werden (6-7). Ihre Arbeit wird an der Oberfläche der Enterozyten fortgesetzt, wo die Aminosäuren schließlich isoliert werden.

Lipasen: für den Abbau von Lipiden

Wie ihr Name schon sagt, sind Lipasen (lipolytische Enzyme) am Zerfall von Lipiden in Fettsäuren beteiligt (8).

Nach ihrer Ankunft im Zwölffingerdarm werden die Fette zunächst mit den Gallensalzen aus der Gallenblase emulgiert. Diese erste Phase erleichtert die Arbeit des wichtigsten Enzyms des Fettabbaus, der pankreatischen Lipase (9). Sie wird von der Bauchspeicheldrüse hergestellt und wandelt die Lipide in Fettsäuren und Glycerin um. Wie bei den Proteinen endet diese Umwandlung in den Enterozyten.

Diese Fettsäuren integrieren dann den Lymphkreislauf als Chylomikronen, bevor sie in einem zweiten Schritt wieder den Blutkreislauf erreichen (10).

Glykosidasen: für den Abbau von Kohlenhydraten

Bei der Verdauung von Kohlenhydraten ist eine große Vielfalt von Enzymen beteiligt. Und das aus gutem Grund, denn diese müssen sich an die Komplexität und Vielfalt der Zucker, die wir zu uns nehmen, anpassen. Ihr oberstes Ziel ist es, sich auf eine der drei Arten von Einfachzuckern (Osen) zurückzuführen, die vom Körper verwertet werden können: Glucose, Fructose und Galactose (11).

Bei komplexen Zuckern (Polysacchariden), wie der Stärke in stärkehaltigen Lebensmitteln, findet der erste Schritt... im Mund statt! Im Speichel befindet sich nämlich Amylase, ein Enzym, das ihre Spaltung in Maltose und Dextrine (12) einleitet. Die Speichelamylase arbeitet bei einem leicht sauren pH-Wert (um 6,8) und stellt ihre Tätigkeit ein, sobald sie in den Magen gelangt, wo sie durch den Magensaft abgebaut wird.

Diese Kohlenhydratfragmentierung wird dank der Bauchspeicheldrüse unter dem Einfluss der pankreatischen Amylase fortgesetzt. Sie hat eine doppelte Funktion: Sie verarbeitet Polysaccharide, die der Speichelamylase entgangen sind, und spaltet Dextrine in Maltose und Isomaltose, zwei Disaccharide (Zweifachzucker) (13).

Disaccharide, ob aus der Nahrung oder aus dem Abbau von Polysacchariden, spalten sich schließlich durch dedizierte Enzyme auf der Ebene der Enterozyten in zwei Osen auf:

  • Maltose zu Glucose + Glucose durch Maltase (14);
  • Isomaltose zu Glucose + Glucose durch Isomaltase (15);
  • Saccharose zu Glucose + Fructose durch Saccharase (oder Sucrase) (16);
  • Laktose zu Glukose + Galaktose durch Lactase (17).

Kann man sich mit Verdauungsenzymen supplementieren?

In bestimmten Situationen kann es vorkommen, dass die Produktion von Verdauungsenzymen abnimmt. Neben bestimmten pathologischen Erkrankungen, die den Magen-Darm-Bereich betreffen, sind manchmal auch Faktoren im Zusammenhang mit Alter, Herkunft oder einem Ungleichgewicht der Darmflora beteiligt (18-19).

Dies äußert sich vor allem in Verdauungsbeschwerden oder sogar in Gewichtsverlust aufgrund einer unbefriedigenden Nährstoffaufnahme. Es kann daher sinnvoll sein, eine Supplementierung mit Verdauungsenzymen vorzunehmen, um dem Körper zu helfen (20).

Neben den unverzichtbaren Proteasen, Lipasen und Amylasen enthalten hochmoderne Enzymergänzungen auch nicht vom menschlichen Körper produzierte Enzyme, die die Verarbeitung sensibler Lebensmittel begleiten. Dies ist der Fall bei der Cellulase, die für die Cellulose (Hauptfaser von Pflanzen) zuständig ist (21).

Schließlich ist es interessant, Verdauungsenzyme mit bestimmten Phytonährstoffen, die der Verdauungsgesundheit förderlich sind, zu kombinieren, um ihre Wirkung zu potenzieren. Zu nennen sind insbesondere grüne Anissamen zur Reduzierung von Blähungen und Völlegefühl (22), Pfefferminze für ihre spasmolytische und karminative Wirkung (23) oder Bockshornklee, der in den Stoffwechsel von Kohlenhydraten und Fetten eingreift (24). Das synergistische Nahrungsergänzungsmittel Digestive Enzymes beispielsweise vereint in einer einzigen magensaftresistenten Kapsel 15 führende Verdauungsenzyme, darunter Laktase, mehrere Proteasen und Cellulase, sowie alle oben genannten Pflanzenextrakte.

DER SUPERSMART-TIPP

Quellenangaben

  1. Pandol SJ. The Exocrine Pancreas. San Rafael (CA): Morgan & Claypool Life Sciences; 2010. Digestive Enzymes. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK54127/
  2. Patricia JJ, Dhamoon AS. Physiology, Digestion. [Updated 2022 Sep 12]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK544242/
  3. Robinson PK. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays Biochem. 2015;59:1-41. doi: 10.1042/bse0590001. Erratum in: Essays Biochem. 2015;59:75. PMID: 26504249; PMCID: PMC4692135.
  4. López-Otín C, Bond JS. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease. J Biol Chem. 2008 Nov 7;283(45):30433-7. doi: 10.1074/jbc.R800035200. Epub 2008 Jul 23. PMID: 18650443; PMCID: PMC2576539.
  5. Heda R, Toro F, Tombazzi CR. Physiology, Pepsin. [Updated 2022 May 8]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537005/
  6. Fu Z, Akula S, Thorpe M, Hellman L. Marked difference in efficiency of the digestive enzymes pepsin, trypsin, chymotrypsin, and pancreatic elastase to cleave tightly folded proteins. Biol Chem. 2021 May 12;402(7):861-867. doi: 10.1515/hsz-2020-0386. PMID: 33977684.
  7. Walmsley SJ, Rudnick PA, Liang Y, Dong Q, Stein SE, Nesvizhskii AI. Comprehensive analysis of protein digestion using six trypsins reveals the origin of trypsin as a significant source of variability in proteomics. J Proteome Res. 2013 Dec 6;12(12):5666-80. doi: 10.1021/pr400611h. Epub 2013 Nov 14. PMID: 24116745; PMCID: PMC4076643.
  8. Pirahanchi Y, Sharma S. Biochemistry, Lipase. [Updated 2022 Jul 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537346/
  9. Zhu G, Fang Q, Zhu F, Huang D, Yang C. Structure and Function of Pancreatic Lipase-Related Protein 2 and Its Relationship With Pathological States. Front Genet. 2021 Jul 5;12:693538. doi: 10.3389/fgene.2021.693538. PMID: 34290745; PMCID: PMC8287333.
  10. Escobedo N, Oliver G. The Lymphatic Vasculature: Its Role in Adipose Metabolism and Obesity. Cell Metab. 2017 Oct 3;26(4):598-609. doi: 10.1016/j.cmet.2017.07.020. Epub 2017 Aug 24. PMID: 28844882; PMCID: PMC5629116.
  11. Qi X, Tester RF. Fructose, galactose and glucose - In health and disease. Clin Nutr ESPEN. 2019 Oct;33:18-28. doi: 10.1016/j.clnesp.2019.07.004. Epub 2019 Jul 19. PMID: 31451258.
  12. Peyrot des Gachons C, Breslin PA. Salivary Amylase: Digestion and Metabolic Syndrome. Curr Diab Rep. 2016 Oct;16(10):102. doi: 10.1007/s11892-016-0794-7. PMID: 27640169; PMCID: PMC6825871.
  13. Date K, Satoh A, Iida K, Ogawa H. Pancreatic α-Amylase Controls Glucose Assimilation by Duodenal Retrieval through N-Glycan-specific Binding, Endocytosis, and Degradation. J Biol Chem. 2015 Jul 10;290(28):17439-50. doi: 10.1074/jbc.M114.594937. Epub 2015 May 28. PMID: 26023238; PMCID: PMC4498079.
  14. Nawaz MA, Pervez S, Jamal M, Jan T, Khan W, Rauf A, Aman A, Qader SAU. Maltose deterioration approach: Catalytic behavior optimization and stability profile of maltase from Bacillus licheniformis KIBGE-IB4. Biotechnol Rep (Amst). 2019 Nov 12;24:e00400. doi: 10.1016/j.btre.2019.e00400. PMID: 31799147; PMCID: PMC6881636.
  15. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
  16. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
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