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Enzimi digestivi: che cosa sono e perché prenderli?

Gli enzimi digestivi svolgono un ruolo fondamentale nel corretto svolgimento del processo digestivo. Scopri tutte le loro funzioni biologiche e la loro importanza fondamentale nell’assimilazione dei nutrienti.

Enzimi digestivi che degradano il cibo

Che cos’è un enzima digestivo?

Un enzima digestivo è una sostanza secreta naturalmente dall’organismo, il cui compito è sostenere e accelerare, ossia “catalizzare” le reazioni chimiche che governano la digestione. La sua funzione principale consiste nel frammentare le grandi molecole (polimeri) che compongono gli alimenti in molecole più piccole (monomeri) per liberarne i nutrienti assorbibili a livello dei villi intestinali (1).

Gli enzimi digestivi sono prodotti da diversi organi e ghiandole lungo il tratto gastrointestinale. Sono secreti naturalmente nella bocca, nello stomaco e nell’intestino tenue (2). In gergo medico, sono identificabili tramite il suffisso -asi (più raramente -ine).

È importante sottolineare che ogni enzima digestivo ha un sito di fissazione con una forma particolare che consente solo di identificare, ospitare e decomporre un singolo tipo di substrato (come il modello chiave-serratura). Questo confronto, seppur molto semplificato, descrive il carattere specifico e selettivo dell’attività enzimatica (3) – ad esempio, una proteasi attacca solo le proteine.

Le diverse categorie di enzimi digestivi

Proteasi: la degradazione delle proteine

Ricordiamo che le proteine sono formate da catene di polipeptidi, a loro volta composti da “mattoncini" basilari, gli aminoacidi. L’obiettivo delle proteasi (o enzimi proteolitici) è scindere tutti i legami polipeptidici per raccoglierne gli aminoacidi, gli unici in grado di attraversare la barriera intestinale (4).

La digestione delle proteine inizia nello stomaco con l’attivazione dei pepsinogeni (enzimi inattivati) in pepsina sotto l’effetto dell’acido cloridrico (5). Questo enzima attivo scinde le proteine in polipeptidi.

Il succo pancreatico fornisce quindi due precursori enzimatici inattivi: il tripsinogeno e il chimotripsinogeno. Una volta nel duodeno (estremità superiore dell’intestino tenue), l’enterochinasi si incarica di convertirli nelle loro forme attive: la tripsina e la chimotripsina.

Sono proprio questi enzimi, appartenenti alla famiglia delle peptidasi, che scindono i polipeptidi a catena di tre (tripeptidi) o due (dipeptidi) aminoacidi (6-7). Il loro lavoro continua sulla superficie degli enterociti, dove gli aminoacidi sono finalmente isolati.

Lipasi: la degradazione dei lipidi

Come suggerisce il nome, le lipasi (enzimi lipolitici) intervengono nella scomposizione dei lipidi in acidi grassi (8).

Una volta giunti nel duodeno, i grassi vengono prima emulsionati con i sali biliari provenienti dalla cistifellea. Questa prima fase facilita il compito dell’enzima più importante della degradazione lipidica, la lipasi pancreatica (9). Prodotta dal pancreas, trasforma i lipidi in acidi grassi e glicerolo. Come per le proteine, la conversione termina a livello degli enterociti.

Gli acidi grassi integrano quindi la circolazione linfatica in cui si riversano sotto forma di chilomicroni, prima di tornare in un secondo momento alla circolazione sanguigna (10).

Glicosidasi: la degradazione dei carboidrati

La digestione dei carboidrati coinvolge una grande varietà di enzimi, che devono pertanto adattarsi alla complessità e alla diversità degli zuccheri che ingeriamo. Il loro scopo finale è ricondursi a uno dei tre tipi di zuccheri semplici (osi) assimilabili dall’organismo: glucosio, fruttosio e galattosio (11).

Per gli zuccheri complessi (polisaccaridi), come l’amido degli amidi, la prima fase si svolge… in bocca! Infatti, la saliva contiene amilasi, un enzima che inizia la scissione in maltosio e destrine (12). Operando con un pH leggermente acido (intorno a 6,8), l’amilasi salivare cessa la sua azione una volta nello stomaco, dove viene degradata dal succo gastrico.

La frammentazione dei carboidrati continua grazie al pancreas sotto l’influenza dell’amilasi pancreatica, che ha una doppia funzione: trattare i polisaccaridi che sarebbero sfuggiti all’amilasi salivare e separare le destrine in maltosio e isomaltosio, due disaccaridi (zuccheri doppi) (13).

I disaccaridi, siano essi derivati dall’alimentazione o dalla decomposizione dei polisaccaridi, si dissociano infine in due osi grazie a degli enzimi dedicati a livello degli enterociti:

  • maltosio in glucosio + glucosio mediante maltasi (14);
  • isomaltosi in glucosio + glucosio mediante isomaltasi (15);
  • saccarosio in glucosio + fruttosio mediante saccarasi (o sucrasi) (16);
  • glucosio in lattosio + galattosio mediante lattasi (17).

Si possono assumere degli integratori di enzimi digestivi?

In alcuni casi, la produzione di enzimi digestivi diminuisce. Oltre ad alcune condizioni patologiche che colpiscono la sfera gastrointestinale, a volte sono coinvolti fattori legati all’età, all’ereditarietà o allo squilibrio della flora intestinale (18-19).

Questo fenomeno si traduce essenzialmente in disturbi digestivi, o addirittura in una perdita di peso dovuta a un’assimilazione insoddisfacente dei nutrienti. Può quindi essere utile ricorrere a un’integrazione con enzimi digestivi per aiutare l’organismo (20).

Oltre alle indispensabili proteasi, lipasi e amilasi, gli integratori enzimatici avanzati contengono anche enzimi non prodotti dal corpo umano che accompagnano la trasformazione di alimenti sensibili. È il caso della cellulasi responsabile della cellulosa (fibra principale dei vegetali) (21).

Infine, è interessante associare gli enzimi digestivi ad alcuni fitonutrienti benefici per la salute digestiva per potenziarne l’azione. Citiamo, in particolare, i semi di anice verde per ridurre flatulenze e gonfiore (22), la menta piperita per il suo effetto antispastico e carminativo (23) o il fieno greco che interviene nel metabolismo dei glucidi e dei lipidi (24). L’integratore sinergico Digestive Enzymes, ad esempio, riunisce in un’unica capsula gastroresistente 15 importanti enzimi digestivi, tra cui lattasi, diverse proteasi e cellulasi, nonché tutti gli estratti vegetali sopra menzionati.

IL CONSIGLIO DI SUPERSMART

Bibliografia

  1. Pandol SJ. The Exocrine Pancreas. San Rafael (CA): Morgan & Claypool Life Sciences; 2010. Digestive Enzymes. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK54127/
  2. Patricia JJ, Dhamoon AS. Physiology, Digestion. [Updated 2022 Sep 12]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK544242/
  3. Robinson PK. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays Biochem. 2015;59:1-41. doi: 10.1042/bse0590001. Erratum in: Essays Biochem. 2015;59:75. PMID: 26504249; PMCID: PMC4692135.
  4. López-Otín C, Bond JS. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease. J Biol Chem. 2008 Nov 7;283(45):30433-7. doi: 10.1074/jbc.R800035200. Epub 2008 Jul 23. PMID: 18650443; PMCID: PMC2576539.
  5. Heda R, Toro F, Tombazzi CR. Physiology, Pepsin. [Updated 2022 May 8]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537005/
  6. Fu Z, Akula S, Thorpe M, Hellman L. Marked difference in efficiency of the digestive enzymes pepsin, trypsin, chymotrypsin, and pancreatic elastase to cleave tightly folded proteins. Biol Chem. 2021 May 12;402(7):861-867. doi: 10.1515/hsz-2020-0386. PMID: 33977684.
  7. Walmsley SJ, Rudnick PA, Liang Y, Dong Q, Stein SE, Nesvizhskii AI. Comprehensive analysis of protein digestion using six trypsins reveals the origin of trypsin as a significant source of variability in proteomics. J Proteome Res. 2013 Dec 6;12(12):5666-80. doi: 10.1021/pr400611h. Epub 2013 Nov 14. PMID: 24116745; PMCID: PMC4076643.
  8. Pirahanchi Y, Sharma S. Biochemistry, Lipase. [Updated 2022 Jul 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537346/
  9. Zhu G, Fang Q, Zhu F, Huang D, Yang C. Structure and Function of Pancreatic Lipase-Related Protein 2 and Its Relationship With Pathological States. Front Genet. 2021 Jul 5;12:693538. doi: 10.3389/fgene.2021.693538. PMID: 34290745; PMCID: PMC8287333.
  10. Escobedo N, Oliver G. The Lymphatic Vasculature: Its Role in Adipose Metabolism and Obesity. Cell Metab. 2017 Oct 3;26(4):598-609. doi: 10.1016/j.cmet.2017.07.020. Epub 2017 Aug 24. PMID: 28844882; PMCID: PMC5629116.
  11. Qi X, Tester RF. Fructose, galactose and glucose - In health and disease. Clin Nutr ESPEN. 2019 Oct;33:18-28. doi: 10.1016/j.clnesp.2019.07.004. Epub 2019 Jul 19. PMID: 31451258.
  12. Peyrot des Gachons C, Breslin PA. Salivary Amylase: Digestion and Metabolic Syndrome. Curr Diab Rep. 2016 Oct;16(10):102. doi: 10.1007/s11892-016-0794-7. PMID: 27640169; PMCID: PMC6825871.
  13. Date K, Satoh A, Iida K, Ogawa H. Pancreatic α-Amylase Controls Glucose Assimilation by Duodenal Retrieval through N-Glycan-specific Binding, Endocytosis, and Degradation. J Biol Chem. 2015 Jul 10;290(28):17439-50. doi: 10.1074/jbc.M114.594937. Epub 2015 May 28. PMID: 26023238; PMCID: PMC4498079.
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