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Los 10 alimentos más ricos en colágeno

¿Cuáles son los alimentos que contienen más colágeno? ¿Cuál es el que contiene más cantidad de esta proteína emblemática para nuestra piel y nuestras articulaciones? Respuesta en nuestra lista de los 10 alimentos más ricos en colágeno.

Mujer con la piel rica en colágeno

Repaso: ¿qué es el colágeno?

Procedente del griego kolla (“goma”), el colágeno es la proteína más abundante en los mamíferos. Representa por sí solo el 25 % de su masa proteica y el 5 % de su peso corporal (1).

Está clasificado entre las proteínas conocidas como estructurales. Así pues, se encuentra en la matriz extracelular, conjunto de macromoléculas que baña nuestras células y asegura su cohesión, y de hecho en la mayoría de nuestros tejidos orgánicos (cutáneos, articulares, musculares, óseos…) (2).

Hasta ahora se han identificado, 28 tipos de colágeno (3). Las 3 formas más conocidas son:

  • El colágeno de tipo I: está en la piel, los huesos, los dientes, los tendones y los ligamentos. Constituye el 90 % del colágeno total (4).
  • El colágeno de tipo II: está concentrado sobre todo en el cartílago (5).
  • El colágeno de tipo III: se encuentra en los músculos y los vasos sanguíneos (6).

El colágeno influye entre otras cosas en la juventud de la piel dándole su suavidad y su firmeza (7). Producido en cantidad suficiente hasta la treintena, esta proteína fibrosa ve disminuir su producción con los años, dejando aparecer las primeras marcas del tiempo (8).

De ahí el interés de aprovisionarse de éste en los alimentos… ¡y de recordar las 10 principales fuentes naturales de colágeno!

Los 10 alimentos más ricos en colágeno

10) La espirulina

El colágeno se encuentra mayoritariamente en los productos de origen animal. ¡Afortunadamente, la espirulina salva el día para los vegetarianos y los veganos! Muy conocida por su riqueza en proteínas, esta microalga se distingue por su contenido en glicina, un aminoácido que constituye el colágeno (9).

9) Los productos lácteos

¿Qué tienen en común la leche, el yogurt y el queso? Una combinación de lisina y de prolina, dos aminoácidos que participan directamente en la síntesis del colágeno (10). Para beneficiarse de estos, consúmalos 1 o 2 veces al día variando sus fuentes.

8) El salmón

Como la carne, todo el pescado concentra colágeno en proporciones más o menos importantes. El salmón, tiene una pequeña ventaja, conteniendo además ácidos grasos esenciales y zinc (que contribuye al mantenimiento de una piel y de unos huesos normales). Otra opción: la sardina, menos rica en metales pesados, tiene unas pequeñas espinas (fuentes de colágeno) que se pueden comer fácilmente (11).

7) El fumet o caldo de pescado

Como se fabrica a partir de recortes y caparazones de crustáceos, el fumet de pescado concentra una parte no despreciable de colágeno (12). ¡Una buena opción para aromatizar sus bases o fondos de salsa!

6) Los huevos

El colágeno está en estado natural en la clara de huevo y en la membrana de la cáscara en los tipos I, V y X, pero también en la yema de huevo (que combina a la vez azufre, glicina y prolina) (13). ¡Hay que tragarlo entero para beneficiarse de una buena sinergia!

5) Las alitas de pollo

Al estar llenas de huesos pequeños, las alitas de pollo son una mina de colágeno (14). ¿Su único inconveniente? Al ser escasas en carne, se acaban muy rápidamente.

4) La carne de vacuno

Como el colágeno envuelve las fibras musculares, ¡no es de extrañar que la carne de vacuno esté bien provista de este (15)! Los cortes con la mayor cantidad de esta proteína son, sin embargo, los menos tiernos al diente: jarrete, pechuga, paletilla y falda

3) La gelatina

Hace que la jalea y la panna cotta cuajen. Obtenida por ebullición prolongada de los tejidos conectivos animales (extraídos por lo general del cerdo o de la carne de vacuno), la gelatina es una excelente fuente de colágeno (16). Una ventaja que desafortunadamente no tiene el agar-agar, su homólogo vegetal.

2) El hueso de la médula

Si le gusta el osso buco, ¡bien por usted! Porque su núcleo gelatinoso está compuesto de médula ósea, rica de forma natural en colágeno. Elhueso de la médula sube sin dificultad al segundo escalón del podio. Conviene tener en cuenta que también destaca por su amplia gama de minerales: calcio, magnesio, fósforo...

1) El caldo de huesos

No se encuentra a menudo en el menú, ¡y debiera estar! A base de huesos de carne de vacuno o de pollo cocidos a fuego lento, el caldo de huesos se lleva lógicamente la medalla de oro del colágeno (17). Además, tiene ácido hialurónico, otro componente clave de la matriz extracelular, así como condroitina y glucosamina, presentes de forma natural en los tejidos conectivos y cartilaginosos.

Los alimentos que estimulas la síntesis de colágeno

Aunque no contienen colágeno en su estado natural, otros alimentos favorecen indirectamente su producción. Así, tenemos:

  • El kiwi, los cítricos y los frutos rojos, ricos en vitamina C (18).
  • Las almendras y las semillas de girasol, fuentes de vitamina E (19).
  • Las aliáceas (nombre científico Alliaceae) (ajo, cebollas, puerros…) y las crucíferas (coles, berros, rábanos, rúcula…) por su contenido en compuestos azufrados (20).
  • Las verduras anaranjadas (zanahoria, calabaza...), indicando la presencia de beta-caroteno (21).

Complementos de colágeno para aumentar su consumo

Como las fuentes alimenticias más importantes de colágeno no son necesariamente las más apetitosas (ni se ingieren en grandes cantidades), puede también optar por tomar suplementos de colágeno para aumentar drásticamente su consumo. Estos difieren fundamentalmente según su origen y el tipo de colágeno utilizado.

Obtenido a partir de las escamas y espinas de pescado, el colágeno marino proporciona el de tipo I, que, recordemos, es mayoritario en nuestro organismo. Por tanto, supone una alternativa más segura frente al colágeno bovino (le complemento Marine Collagen apuesta por una forma patentada obtenida por hidrólisis enzimática, un procedimiento de vanguardia que facilita su asimilación por los tejidos) (22-23).

En cuanto al colágeno de tipo II, éste tiene una afinidad particular con el tejido cartilaginoso (jugando un papel en la resistencia a la tracción). De hecho, sigue siendo ampliamente estudiado en reumatología. No obstante, dé preferencia a una forma no desnaturalizada, la única que permanece biológicamente activa (como UC-II, colágeno de tipo II patentado enriquecido con glucosamina y condroitina para una eficacia máxima) (24-25).

Algunas formulaciones optan por una combinación de varios tipos de colágeno (el complemento 100 % natural Tendo-Fix combina colágenos de tipo I, II, V y X procedentes de cáscara de huevo y de esternón de pollo) (26).

Finalmente, observemos que hay complementos sinérgicos dedicados a la belleza de la piel que recurren al colágeno para una acción reforzada (este es el caso de Natural Skin Formula, que une colágeno de tipo II al trío ácido hialurónico , elastina y ceramidas) (27-29).

Referencias

  1. Wang H. A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers (Basel). 2021 Nov 9;13(22):3868. doi: 10.3390/polym13223868. PMID: 34833168; PMCID: PMC8620403.
  2. Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612.
  3. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457.
  4. Naomi R, Ridzuan PM, Bahari H. Current Insights into Collagen Type I. Polymers (Basel). 2021 Aug 9;13(16):2642. doi: 10.3390/polym13162642. PMID: 34451183; PMCID: PMC8399689.
  5. Gregersen PA, Savarirayan R. Type II Collagen Disorders Overview. 2019 Apr 25. In: Adam MP, Mirzaa GM, Pagon RA, et al., editors. GeneReviews® [Internet]. Seattle (WA): University of Washington, Seattle; 1993-2022. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK540447/
  6. Liu X, Wu H, Byrne M, Krane S, Jaenisch R. Type III collagen is crucial for collagen I fibrillogenesis and for normal cardiovascular development. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Mar 4;94(5):1852-6. doi: 10.1073/pnas.94.5.1852. PMID: 9050868; PMCID: PMC20006.
  7. Bolke L, Schlippe G, Gerß J, Voss W. A Collagen Supplement Improves Skin Hydration, Elasticity, Roughness, and Density: Results of a Randomized, Placebo-Controlled, Blind Study. 2019 Oct 17;11(10):2494. doi: 10.3390/nu11102494. PMID: 31627309; PMCID: PMC6835901.
  8. Varani J, Dame MK, Rittie L, Fligiel SE, Kang S, Fisher GJ, Voorhees JJ. Decreased collagen production in chronologically aged skin: roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. Am J Pathol. 2006 Jun;168(6):1861-8. doi: 10.2353/ajpath.2006.051302. PMID: 16723701; PMCID: PMC1606623.
  9. Liu P, Lee MK, Choi JW, Choi YH, Nam TJ. Crude protein from spirulina increases the viability of CCD986sk cells via the EGFR/MAPK signaling pathway. Int J Mol Med. 2019 Feb;43(2):771-778. doi: 10.3892/ijmm.2018.4025. Epub 2018 Dec 11. PMID: 30569098; PMCID: PMC6317665.
  10. Wu G, Bazer FW, Burghardt RC, Johnson GA, Kim SW, Knabe DA, Li P, Li X, McKnight JR, Satterfield MC, Spencer TE. Proline and hydroxyproline metabolism: implications for animal and human nutrition. Amino Acids. 2011 Apr;40(4):1053-63. doi: 10.1007/s00726-010-0715-z. Epub 2010 Aug 10. PMID: 20697752; PMCID: PMC3773366.
  11. Srinivasan S, Durairaj B. Collagen isolation and characterization from Sardinella longiceps. J Adv Vet Anim Res. 2021 Nov 15;8(4):679-686. doi: 10.5455/javar.2021.h560. PMID: 35106309; PMCID: PMC8757673.
  12. Jafari H, Lista A, Siekapen MM, Ghaffari-Bohlouli P, Nie L, Alimoradi H, Shavandi A. Fish Collagen: Extraction, Characterization, and Applications for Biomaterials Engineering. Polymers (Basel). 2020 Sep 28;12(10):2230. doi: 10.3390/polym12102230. PMID: 32998331; PMCID: PMC7601392.
  13. Yamauchi K, Matsumoto Y, Yamauchi K. Egg collagen content is increased by a diet supplemented with wood charcoal powder containing wood vinegar liquid. Br Poult Sci. 2016 Oct;57(5):601-611. doi: 10.1080/00071668.2016.1206193. Epub 2016 Sep 27. PMID: 27376436.
  14. Pimentel SB, Carvalho HF. The development of fibrocartilage in the elastic tendon of the chicken wing. Anat Embryol (Berl). 2003 May;206(6):487-93. doi: 10.1007/s00429-003-0312-y. Epub 2003 Apr 11. PMID: 12690446.
  15. Bruce HL, Roy BC. MEAT SCIENCE AND MUSCLE BIOLOGY SYMPOSIUM: BIOLOGICAL INFLUENCERS OF MEAT PALATABILITY: Production factors affecting the contribution of collagen to beef toughness1,2. J Anim Sci. 2019 Apr 29;97(5):2270-2278. doi: 10.1093/jas/skz097. PMID: 30950490; PMCID: PMC6488330.
  16. Liu D, Nikoo M, Boran G, Zhou P, Regenstein JM. Collagen and gelatin. Annu Rev Food Sci Technol. 2015;6:527-57. doi: 10.1146/annurev-food-031414-111800. Epub 2015 Mar 23. PMID: 25884286.
  17. Paul C, Leser S, Oesser S. Significant Amounts of Functional Collagen Peptides Can Be Incorporated in the Diet While Maintaining Indispensable Amino Acid Balance. 2019 May 15;11(5):1079. doi: 10.3390/nu11051079. PMID: 31096622; PMCID: PMC6566836.
  18. Pullar JM, Carr AC, Vissers MCM. The Roles of Vitamin C in Skin Health. 2017 Aug 12;9(8):866. doi: 10.3390/nu9080866. PMID: 28805671; PMCID: PMC5579659.
  19. Keen MA, Hassan I. Vitamin E in dermatology. Indian Dermatol Online J. 2016 Jul-Aug;7(4):311-5. doi: 10.4103/2229-5178.185494. PMID: 27559512; PMCID: PMC4976416.
  20. Gupta AK, Nicol K. The use of sulfur in dermatology. J Drugs Dermatol. 2004 Jul-Aug;3(4):427-31. PMID: 15303787.
  21. Cho S, Lee DH, Won CH, Kim SM, Lee S, Lee MJ, Chung JH. Differential effects of low-dose and high-dose beta-carotene supplementation on the signs of photoaging and type I procollagen gene expression in human skin in vivo. 2010;221(2):160-71. doi: 10.1159/000305548. Epub 2010 Jun 2. PMID: 20516658.
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  23. Bourdon B, Cassé F, Gruchy N, Cambier P, Leclercq S, Oddoux S, Noël A, Lafont JE, Contentin R, Galéra P. Marine Collagen Hydrolysates Promote Collagen Synthesis, Viability and Proliferation While Downregulating the Synthesis of Pro-Catabolic Markers in Human Articular Chondrocytes. Int J Mol Sci. 2021 Apr 1;22(7):3693. doi: 10.3390/ijms22073693. PMID: 33916312; PMCID: PMC8036580.
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